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【2h】

Interaction of c-Src with gap junction protein connexin-43. Role in the regulation of cell-cell communication

机译：c-Src与间隙连接蛋白连接蛋白43的相互作用。在细胞间通信调节中的作用

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Cell-cell communication via connexin-43 (Cx43)-based gap junctions is transiently inhibited by certain mitogens, but the underlying regulatory mechanisms are incompletely understood. Our previous studies have implicated the c-Src tyrosine kinase in mediating transient closure of Cx43-based gap junctions in normal fibroblasts. Here we show that activated c-Src (c-SrcK(+)) phosphorylates the COOH-terminal tail of Cx43, both in vitro and in intact cells. Coimmunoprecipitation experiments reveal that Cx43 associates with c-SrcK(+) and, to a lesser extent, with wild-type c-Src, but not with kinase-dead c-Src. Mutation of residue Cx43 Tyr(265) (Cx43-Y265F mutant) abolishes both tyrosine phosphorylation of Cx43 and its coprecipitation with c-Src. Expression of c-SrcK(+) in Rat-1 cells disrupts gap junctional communication. Strikingly, the communication-defective phenotype is bypassed after coexpression of the Cx43-Y265F mutant or a COOH-terminally truncated version of Cx43 (Cx43Delta263) that lacks residue Tyr(265). Our results support a model in which activated c-Src phosphorylates the COOH-terminal tail of Cx43 on residue Tyr(265), resulting in a stable interaction between both proteins leading to inhibition of gap junctional communication.
机译：通过基于连接蛋白43（Cx43）的缝隙连接的细胞间通讯被某些促细胞分裂剂瞬时抑制，但潜在的调节机制尚不完全清楚。我们以前的研究已暗示c-Src酪氨酸激酶介导正常成纤维细胞中基于Cx43的间隙连接的瞬时关闭。在这里，我们显示激活的c-Src（c-SrcK（+））磷酸化Cx43的COOH末端尾巴，无论是在体外还是在完整细胞中。免疫共沉淀实验表明Cx43与c-SrcK（+）关联，并在较小程度上与野生型c-Src关联，但与激酶死亡的c-Src关联。残基Cx43 Tyr（265）（Cx43-Y265F突变体）的突变消除了Cx43的酪氨酸磷酸化以及与c-Src的共沉淀。 Rat-1细胞中c-SrcK（+）的表达破坏间隙连接通讯。令人惊讶的是，在共表达Cx43-Y265F突变体或缺少残基Tyr（265）的Cx43的COOH末端截短版本（Cx43Delta263）后，绕过了通讯缺陷型表型。我们的结果支持一个模型，其中激活的c-Src磷酸化残基Tyr（265）上Cx43的COOH末端尾巴，导致两种蛋白之间的稳定相互作用导致间隙连接通讯的抑制。

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